• Přihlásit se
    Zobrazit záznam 
    •   Domovská stránka repozitáře publikací JU
    • Ostatní publikace
    • Přírodovědecká fakulta
    • Zobrazit záznam
    •   Domovská stránka repozitáře publikací JU
    • Ostatní publikace
    • Přírodovědecká fakulta
    • Zobrazit záznam
    JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

    The Diverged Trypanosome MICOS Complex as a Hub for Mitochondrial Cristae Shaping and Protein Import

    Thumbnail
    Zobrazit/otevřít
    Lukes_Diverged.pdf (6.567Mb)
    Datum
    2018
    Autor
    Kaurov, Iosif
    Vancová, Marie
    Schimanski, Bernd
    Cadena, Lawrence Rudy
    Heller, Jiri
    Bílý, Tomáš
    Potesil, David
    Eichenberger, Claudia
    Bruce, Hannah
    Oeljeklaus, Silke
    Warscheid, Bettina
    Zdrahal, Zbynek
    Schneider, Andre
    Lukeš, Julius
    Hashimi, Mir Mohamod Hassan
    Metadata
    Zobrazit celý záznam
    Abstrakt
    The mitochondrial contact site and cristae organization system (MICOS) is a multiprotein complex responsible for cristae formation. Even though cristae are found in all mitochondria capable of oxidative phosphorylation, only Mic10 and Mic60 appear to be conserved throughout eukaryotes. The remaining 4 or 5 known MICOS subunits are specific to the supergroup Opisthokonta, which includes yeast and mammals that are the only organisms in which this complex has been analyzed experimentally. We have isolated the MICOS from Trypanosoma brucei, a member of the supergroup Excavata that is profoundly diverged from opisthokonts. We show that it is required for the maintenance of the unique discoidal cristae that typify excavates, such as euglenids and kinetoplastids, the latter of which include trypanosomes. The trypanosome MICOS consists of 9 subunits, most of which are essential for normal growth. Unlike in opisthokonts, it contains two distinct Mic10 orthologs and an unconventional putative Mic60 that lacks a mitofilin domain. Interestingly, one of the essential trypanosomatid-specific MICOS subunits called TbMic20 is a thioredoxin-like protein that appears to be involved in import of intermembrane space proteins, including respiratory chain complex assembly factors. This result points to trypanosome MICOS coordinating cristae shaping and population of its membrane with proteins involved in respiration, the latter via the catalytic activity of TbMic20. Thus, trypanosome MICOS allows us to define which of its features are conserved in all eukaryotes and decipher those that represent lineage-specific adaptations.
    URI
    https://dspace.jcu.cz/handle/123456789/515
    Kolekce
    • Přírodovědecká fakulta

    DSpace software copyright © 2002-2016  DuraSpace
    Kontaktujte nás | Vyjádření názoru | Na tomto webu jsou používány pouze cookies nezbytně nutné pro zajištění fungování webu, pro které není nutné získat souhlas.
    Theme by 
    Atmire NV
     

     

    Procházet

    Vše v repozitářiTypy publikacíDle data publikováníAutořiNázvyKlíčová slovaTato kolekceDle data publikováníAutořiNázvyKlíčová slova

    Můj účet

    Přihlásit seZaregistrovat se

    DSpace software copyright © 2002-2016  DuraSpace
    Kontaktujte nás | Vyjádření názoru | Na tomto webu jsou používány pouze cookies nezbytně nutné pro zajištění fungování webu, pro které není nutné získat souhlas.
    Theme by 
    Atmire NV